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La bombe à retardement des bactéries : des bactéries se suicident au profit de leurs congénères à l’aide de systèmes toxine-antitoxine.

par Frédéric Magné - publié le

On connaissait l’altruisme des abeilles, qui se sacrifient en piquant un intrus ; le staphylocoque doré pourrait avoir développé une stratégie similaire. C’est ce que viennent de montrer Nour Sayed, du Laboratoire de biochimie pharmaceutique (INSERM U835-Upres EA2311) de l’Université de Rennes 1, Sylvie Nonin-Lecomte, du Laboratoire de cristallographie et RMN biologiques (CNRS UMR8015) à l’Université Paris-Descartes, et leurs collègues. Les biologistes ont mis en évidence, chez cette bactérie, un système toxine-antitoxine qui déclenche la destruction de la membrane bactérienne en réponse à des variations brutales de l’environnement.

Nombre d’espèces de bactéries et d’archées produisent des systèmes toxine-antitoxine. Constitués d’une toxine stable et d’une antitoxine instable, ils fonctionnent tous sur le même principe : quand l’antitoxine est dégradée, la toxine qu’elle neutralisait est libérée et provoque la mort cellulaire. Malgré la fréquence de ces systèmes, leur fonction est encore mal comprise. Quel avantage sélectif procure cette stratégie ? Pour le savoir, les biologistes ont recherché, trouvé et caractérisé un système toxine-antitoxine chez le staphylocoque doré, une bactérie responsable de graves infections chez l’homme.

La toxine est un petit peptide en forme d’hélice nommé PepA1 dont la synthèse est réprimée par une molécule d’ARN, l’antitoxine. Lorsqu’un stress (oxydation, acidification) diminue la concentration de l’antitoxine, le peptide est produit et s’insère dans la membrane de la bactérie, qu’il détruit, probablement en formant des pores. Cette stratégie pourrait faciliter la colonisation des organismes infectés : libérés par la bactérie kamikaze, les peptides détruiraient les membranes des cellules hôtes, permettant à d’autres bactéries d’échapper aux compartiments qui, dans la cellule, enferment les agents pathogènes et les anéantissent.

Une piste pour de nouveaux antibiotiques ? Les biologistes, qui ont déposé un brevet, ont bon espoir : reste à trouver un moyen de déclencher la synthèse du peptide chez tous les individus de la population bactérienne…

L’auteur :

Marie-Neige Cordonnier est journaliste à Pour la Science.


Lorsqu’il n’est plus réprimé, le peptide PepA1 (en gris) détruit la membrane de la bactérie (en rouge).© B. Felden & S. Nonin-Lecomte, INSERM U835-Upres EA2311
 

Pour en savoir plus :

 N. Sayed et al., "Functional and structural insights of a Staphylococcus aureus apoptotic-like membrane peptide from a toxin-antitoxin module", The Journal of Biological Chemistry, vol. 287, n°52, pp. 43454-43463, 2012.