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Un peptide antimicrobien détourne un récepteur membranaire pour tuer les bactéries de son environnement

by Frédéric Magné - published on , updated on

Une équipe composée de chercheurs français et anglais des laboratoires Molécules de Communication et Adaptation des Microorganismes (Muséum national d’Histoire naturelle / CNRS) et Membrane Protein Lab (Diamond Light Source / Imperial College London) présente dans Nature Chemical Biology la première structure cristalline du récepteur FhuA, normalement utilisé par les bactéries pour l’import du fer, en complexe avec un peptide de défense de bactérie, la microcine J25 (MccJ25). Cette structure montre que MccJ25 prend la place du ligand naturel du récepteur, le ferrichrome, permettant ainsi au peptide antimicrobien de traverser la membrane des bactéries cibles et de les tuer. Cette stratégie, utilisée par les bactéries comme moyen de compétition au sein des communautés microbiennes, constitue une piste précieuse pour concevoir de nouveaux antibiotiques plus efficaces.



Téléchargez le communiqué de presse : Récepteur membranaire


 Référence

"Structural basis for hijacking siderophore receptors by antimicrobial lasso peptides", Indran Mathavan, Séverine Zirah, Shahid Mehmood, Hassanul G. Choudhury, Christophe Goulard, Yanyan Li, Carol V. Robinson, Sylvie Rebuffat & Konstantinos Beis, Nature Chemical Biology, 6 avril 2014.

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